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美国华盛顿大学的DeForest（通讯作者）团队近期发展了一种带有位点特异性修饰蛋白质的水凝胶，中心总站综合在保证全长蛋白质活性的同时还能实现四维光图案化。由于凝胶厚度对光强的影响，亮相NIPPOC的光断键行为呈现出梯度变化的趋势，因此可以继而控制EGFP-CHO与水凝胶的连接，从而控制蛋白质的定位和浓度。

五种带有活性基团的聚甘氨酸探针分子（b）为了解决这一问题，长途DeForest等人采用新型的分选酶标记增强型蛋白质连接技术（STEPL）来一步实现蛋白质的功能化改性和纯化。如图7a和b所示，南区EGFP-EGF能够促进细胞的增殖，南区特别是在图案化区域，细胞的密度是非图案化区域的两倍多，显然证明了水凝胶图案化能够控制细胞的增殖这一复杂的细胞功能。在水凝胶中固定全长蛋白质确定了改造蛋白质的活性后，变身需要解决在水凝胶中可控锚定全长蛋白质的问题。

商业图3STEPL原理示意图（a）。济南比色检测则发现改造bla水解头孢菌素的能力也没有明显减弱。

而与STEPL相比，中心总站综合传统的N-羟基丁二酰亚胺（NHS）酯化改造蛋白质的方法则对蛋白质活性表现出了剂量依赖的减弱作用。

更重要的是，亮相键连锚定之后的水凝胶必须保持稳定性和活性，以便其发挥正常的生物功能。长途图4.(a-c)Al2O3作为抑制层辅助生长的MoSe2样品在衬底的不同位置上的光学图像（标尺为200微米）。

然而，南区简单调节反应源的蒸发温度和相对用量并无法有效的控制反应体系中的Mo:S，南区这是由于S蒸汽在反应初期可以高效地加快Mo源（这里说的是最为常用的MoO3）的挥发，而随着S浓度的增加，Mo源快速地消耗，又会造成Mo蒸汽浓度的快速下降，这一过程导致了MoS2的生长始终处于一个复杂的动力学环境中，不利于高质量的单层MoS2的生长，也使得实现对这一反应的有效调控困难重重。本文采用的实验装置与传统CVD生长方法几乎完全一致，变身只是在Mo源上方覆盖了一层致密的惰性氧化物抑制层以调控Mo蒸汽的释放。

商业(i)制备得到的MoSe2连续单层薄膜的光学图片（标尺为200微米）。济南南方科技大学-香港科技大学联合培养博士石润为本文的第一作者。